Zmiany metabolizmu chloroplastowego i mitochondrialnego wywołane transformacją C3-CAM u mesembryanthemum crystallinum L.

Abstract

Celem niniejszej rozprawy doktorskiej było przeanalizowanie wybranych aspektów metabolizmu chloroplastowego i mitochondrialnego w czasie transformacji C3-CAM u M. crystallinum. Relatywnie silne światło nie jest czynnikiem indukującym metabolizm CAM w roślinie M. crystallinum, najprawdopodobniej na skutek blokady procesu rozkładu skrobi. Zmiany aktywności wybranych enzymów cyklu Krebsa sugerują, że w początkowym etapie indukcji CAM, w warunkach niedoboru siły redukcyjnej w ciągu nocy przemiana szczawiooctanu do kwasów organicznych może przebiegać z udziałem mitochondriów. W szczególności może dochodzić do syntezy cytrynianu i izocytrynianu, podczas gdy dalsze etapy cyklu Krebsa ulegają ograniczeniu. Ponadto, uzyskane wyniki wskazują, że optymalizacja fotosyntezy u M. crystallinum może polegać zarówno na eksporcie z chloroplastów zredukowanych nukleotydów do cytozolu jak i przypuszczalnie, na włączaniu siły redukcyjnej z cytozolu w metabolizm mitochondrialny przy udziale dehydrogenazy zewnętrznej.

The aim of my PhD work was to analyse changes in chloroplastic and mitochondrial metabolism during C3-CAM transformation in M. crystallinum. A relatively high irradiance does not induce CAM metabolism in M.crystallinum, probably due to lack of starch degradation processes. The level of nocturnal accumulation of citrate and isocitrate was measured and compared with the activities of several mitochondrial enzymes, involved in the processing of citrate and isocitrate. Production of citrate and its further incorporation into tricarboxylic acid (TCA) cycle enables carboxylation when redox equivalents are insufficient during the night. The analyses of interaction between chloroplast and mitochondrial metabolism revealed that the optimalization of photosynthesis is associated both with transport of excess reducing power from chloroplasts to cytosol and its dissipation by mitochondrial metabolism possibly via external dehydrogenase.